Biochemistry | Enzyme Inhibition
3-Second Blueprint (English)
- Competitive inhibitors bind the free active site to block substrate entry, raising apparent Km while high substrate still reaches normal Vmax.
- Non-competitive inhibitors bind an allosteric pocket on free enzyme or ES complexes, lowering functional Vmax without altering substrate Km.
- Uncompetitive inhibitors lock onto the ES complex and lower both Km and Vmax, whereas suicide inhibitors like aspirin form covalent bonds.
Allosteric RegulationUncompetitive InhibitionSuicide InhibitorsEnzyme-Substrate Complex
3-Sekunden-Fazit (Deutsch)
- Kompetitive Hemmer blockieren das freie aktive Zentrum und erhöhen den scheinbaren Km-Wert, während viel Substrat weiterhin Vmax erreicht.
- Nicht-kompetitive Inhibitoren binden allosterisch an freies Enzym oder den ES-Komplex und senken Vmax bei unveränderter Substrataffinität.
- Unkompetitive Hemmer fixieren den ES-Komplex und senken Km sowie Vmax, während Suizidhemmer wie Aspirin das Enzym kovalent inaktivieren.
Allosterische HemmungUnkompetitive HemmungSuizid-InhibitorenEnzym-Substrat-Komplex
Note / Hinweis: Blueprints are AI-generated educational summaries (0% Politics · 0% Religion · 0% Brainrot) and do not constitute medical, legal, or financial advice. / KI-generierte Zusammenfassung zu Bildungszwecken – ersetzt keine medizinische, rechtliche oder finanzielle Fachberatung.